驱动蛋白

驱动蛋白是属于一个类的蛋白动力蛋白中发现的真核细胞。

驱动蛋白沿微管（MT）细丝移动，并由三磷酸腺苷（ATP）水解提供动力（因此，驱动蛋白为ATPase）。驱动蛋白的主动运动支持多种细胞功能，包括有丝分裂、减数分裂和细胞货物的运输，例如在轴突运输中。大多数驱动蛋白趋向于微管的正端，在大多数细胞中，这要求将货物（例如蛋白质和膜成分）从细胞中心向xxx运输。这种运输方式称为顺行运输。相比之下，动力蛋白是在逆行转运中向微管负端移动的运动蛋白。

驱动蛋白被发现为基于MT的顺行细胞内转运马达。这个超家族的创始成员kinesin-1是通过从神经元细胞提取物中进行微管亲和纯化而分离的，由异源四聚体快速轴突细胞器运输马达组成，该马达由2个相同的马达亚基（KHC）和2个“轻链”（KLC）组成。接着，一个不同的，异源三聚正端定向基于MT-马达命名驱动蛋白2，由2个不同的KHC-相关马达亚基和一个附件“KAP”亚单位，由棘皮动物卵/胚提取物中纯化，并且以其在纤毛 发生过程中沿轴突转运蛋白复合物（IFT颗粒）的作用而闻名。分子遗传学和基因组学方法已导致人们认识到，驱动蛋白形成了不同的电机超家族，这些超家族负责真核细胞中的多个细胞内动力事件。例如，哺乳动物的基因组编码40多种驱动蛋白， 至少组织了14个家族，称为驱动蛋白14至驱动蛋白14。

驱动蛋白通过沿着微管“行走”来完成运输。已经提出了两种机制来解释这种运动。

• 在“移交”机制中，驱动素头彼此越过，交替引导位置。
• 在“蠕虫”机制中，一个驱动素头始终xxx，在尾端追赶之前向前迈进了一步。

尽管仍有一些争议，但越来越多的实验证据表明，移交机制更可能发生。

ATP结合和水解导致驱动蛋白通过“跷跷板机制”绕枢轴点移动。这种跷跷板机制解释了以下现象：ATP与无核苷酸，微管结合状态的结合导致驱动蛋白运动域相对于微管的倾斜。至关重要的是，在倾斜之前，颈部连接器无法采用其电机头对接的，朝前的构造。ATP诱导的倾斜为颈部连接器提供了以这种向前构象停靠的机会。该模型基于微管结合的驱动蛋白结构的CRYO-EM模型，该模型代表过程的开始和结束状态，但无法解析结构之间过渡的精确细节。