蛋白质复合物

蛋白质复合物是一组两个或多个相关联的多肽链。不同的多肽链可以具有不同的功能。这不同于多酶复合物，其中在单个多肽链中发现多个催化结构域。

蛋白质复合物是四级结构的 一种形式。蛋白质复合物中的蛋白质通过非共价 蛋白质与蛋白质的相互作用联系在一起，不同的蛋白质复合物随时间推移具有不同程度的稳定性。这些复合物是许多（如果不是大多数）生物学过程的基石，它们共同形成了执行多种生物学功能的各种类型的分子机器。可以看到该细胞由模块化的超分子复合物组成，每个复合物都具有独立的，离散的生物学功能。

通过邻近，可以极大地提高酶复合物和底物之间结合相互作用的速度和选择性，从而导致更高的细胞效率。用于破坏开放细胞和分离蛋白质的许多技术固有地会破坏此类大型复合物，因此通常很难确定复合物的成分。蛋白质复合物的例子包括用于分子降解的蛋白酶体和大多数RNA聚合酶。在稳定的复合物中，蛋白质之间的大疏水界面通常会掩埋大于2500平方埃的表面积。

蛋白质复合物的形成有时起到激活或抑制一个或多个复合物成员的作用，因此，蛋白质复合物的形成可以类似于磷酸化。单个蛋白质可以参与各种不同蛋白质复合物的形成。不同的复合体执行不同的功能，并且相同的复合体可以执行取决于多种因素的非常不同的功能。其中一些因素是：

• 包含复合物时，复合物存在于哪个隔室中
• 复合物存在于细胞周期的哪个阶段
• 细胞的营养状况

许多蛋白质复合物是众所周知的，尤其是在模型生物酿酒酵母中。对于这种相对简单的生物，目前正在全基因组范围内进行蛋白质复合物的研究，目前正在阐明酵母中大多数蛋白质复合物。

尽管一些早期研究提出必需性和蛋白质相互作用程度之间存在很强的相关性，但随后的分析表明，这种相关性对于二元或瞬时相互作用是微弱的。但是，这种关联对于稳定的复杂复合网络具有鲁棒性。实际上，数量不成比例的必需基因属于蛋白质复合物。由此得出结论，必须性是分子机器（即复合物）的属性，而不是单个组件的属性。

蛋白质复合物的分子结构可以通过实验技术确定，例如X射线晶体学，单颗粒分析或核磁共振。蛋白质-蛋白质对接的理论选择也越来越多。是通常用于识别一个meomplexes方法是免疫沉淀。最近，Raicu及其同事开发了一种确定活细胞中蛋白质复合物的四级结构的方法。该方法基于确定像素级Förster共振能量转移（FRET）效率与光谱分辨双光子显微镜结合使用。针对不同的模型对FRET效率的分布进行了仿真，以得出配合物的几何形状和化学计量。

正确组装多蛋白复合物很重要，因为组装错误会导致灾难性的后果。为了研究通路组装，研究人员研究了通路中的中间步骤。一种允许这样做的技术是电喷雾质谱法，它可以同时识别不同的中间状态。这导致发现大多数复合物遵循有序的组装路径。在可能发生无序组装的情况下，由于无序组装导致聚集，从有序状态到无序状态的改变导致复合物的功能转变为功能障碍。

蛋白质的结构在多蛋白质复合物如何组装中发挥作用。蛋白质之间的界面可用于预测组装途径。蛋白质的内在柔韧性也起着作用：更柔韧的蛋白质允许更大的表面积可用于相互作用。

虽然组装与拆卸是不同的过程，但两者在同聚和异聚复合物中都是可逆的。因此，整个过程可以称为（拆卸）组装。