黄素氧还蛋白
黄素氧还蛋白 (Fld) 是小的可溶性电子转移蛋白。 黄素氧化蛋白含有黄素单核苷酸作为辅基。 黄素氧还蛋白的结构特征是一个五链平行的 β 片层，周围环绕着五个 α 螺旋。 它们已从原核生物、蓝细菌和一些真核藻类中分离出来。
背景
最初在蓝藻和梭状芽孢杆菌中发现，50 多年前就发现了黄素氧毒素。 由于选择压力，这些蛋白质从厌氧环境中进化而来。 另一种氧化还原蛋白铁氧还蛋白是xxx能够以这种方式使用的蛋白质。 然而，当环境中出现氧气时，铁就变得有限了。 铁氧还蛋白是铁依赖性的以及对氧化剂敏感的。 在这些有限的铁条件下，铁氧还蛋白不再是首选。 另一方面，黄素氧还蛋白与这些特性相反，因为它具有抗氧化剂和无铁等功能对应物。 因此，有一段时间黄素氧还蛋白是主要的氧化还原蛋白。 然而现在，当铁氧还蛋白和黄素还蛋白存在于同一基因组中时，仍然使用铁氧还蛋白，但在低铁条件下，黄素还蛋白被诱导。
结构
存在三种形式的黄素氧还蛋白：氧化型 (OX) 半醌 (SQ) 和氢醌 (HQ)。 虽然相对较小 (Mw = 15-22 kDa)，但黄素氧还蛋白存在于长链和短链分类中。 短链黄素氧还蛋白含有 140 到 180 个氨基酸残基，而长链黄素氧还蛋白在最后的 β 链中插入了 20 个氨基酸。 这些残基形成一个环，可用于增加黄素单核苷酸的结合亲和力，并有助于折叠中间体的形成。 但是，目前还不确定loops true函数是什么。 此外，黄素单核苷酸与黄素氧还蛋白非共价结合，起到穿梭电子的作用。
医疗应用
幽门螺杆菌 (Hp) 是最普遍的人类胃病原体，在其用于丙酮酸脱羧的必需 POR（丙酮酸氧化还原酶复合物）中需要黄素氧还蛋白。 大多数黄素氧还蛋白在 FMN 附近有一个大的疏水残基，例如色氨酸，但 Hp 有一个丙氨酸残基，可以形成溶质袋。 当前正在进行的研究旨在确定用于治疗感染的无毒、Hp 特异性黄素氧还蛋白抑制剂。
机制
黄素氧还蛋白需要高度负的氧化还原电势才能发挥作用。 半醌构象通过与黄素 N-5 位的氢键稳定。 该键以及结合位点附近的常见色氨酸残基有助于降低 SQ 反应性。
对苯二酚形式被迫进入平面构象，使其不稳定。 电子转移发生在 FMN 的二甲苯环上。
蓝藻中的黄素氧还蛋白
在念珠菌等蓝藻中，黄素氧还蛋白是异形细胞特异性的，用于光系统 1 以将电子传递给固氮酶，以及还原 N2 和 NADP+、固氮和 H2 形成。