结合位点

在生物化学和分子生物学中，结合位点是大分子（例如蛋白质）上与另一个分子特异性结合的区域。 大分子的结合伴侣通常称为配体。 配体可能包括其他蛋白质（导致蛋白质-蛋白质相互作用）、酶底物、第二信使、激素或变构调节剂。 结合事件通常但不总是伴随着改变蛋白质功能的构象变化。 与蛋白质结合位点的结合通常是可逆的（瞬时和非共价的），但也可以是共价可逆的或不可逆的。

配体与蛋白质上结合位点的结合通常会引发蛋白质构象的变化并导致细胞功能改变。 因此，蛋白质上的结合位点是信号转导途径的关键部分。 配体的类型包括神经递质、毒素、神经肽和类固醇激素。 结合点会在许多情况下引起功能变化，包括酶催化、分子通路信号、稳态调节和生理功能。 该位点的电荷、空间形状和几何形状选择性地允许高度特异性的配体结合，激活蛋白质负责的特定细胞相互作用级联。

在活性位点，底物与酶结合以引发化学反应。 底物、过渡态和产物可以与活性位点以及任何竞争性抑制剂结合。 例如，在蛋白质功能的背景下，肌肉细胞中钙与肌钙蛋白的结合可以诱导肌钙蛋白的构象变化。 这允许原肌球蛋白暴露肌球蛋白头部结合的肌动蛋白-肌球蛋白结合位点以形成横桥并诱导肌肉收缩。

在血液中，竞争性结合的一个例子是一氧化碳，它与氧气竞争血红素上的活性位点。 在氧气浓度低的情况下，一氧化碳的高亲和力可能会胜过氧气。 在这些情况下，一氧化碳的结合会引起构象变化，阻止血红素与氧气结合，从而导致一氧化碳中毒。

在调节位点，配体的结合可能会引起蛋白质功能的放大或抑制。 配体与多聚酶变构位点的结合通常会诱导正协同作用，即一种底物的结合会诱导有利的构象变化并增加酶与第二种底物结合的可能性。