非共价相互作用

非共价相互作用与共价键的不同之处在于它不涉及电子共享，而是涉及分子之间或分子内的电磁相互作用的更分散的变化。在形成非共价相互作用时释放的化学能通常约为1-5kcal/mol（每6.02×1023个分子1000-5000卡路里）。非共价相互作用可以分为不同的类别，例如静电、π效应、范德华力和疏水效应。非共价相互作用对于维持大分子（如蛋白质和核酸）的三维结构至关重要。此外，它们还参与许多生物过程，在这些过程中，大分子彼此特异性但短暂地结合（参见DNA页面的属性部分）。这些相互作用也严重影响药物设计、结晶度和材料设计，特别是对于自组装，以及一般来说，许多有机分子的合成。分子间力是发生在不同分子之间而不是同一分子的不同原子之间的非共价相互作用。

范德华力是涉及xxx或感应偶极子（或多极子）的静电相互作用的一个子集。其中包括：

• xxx偶极-偶极相互作用，也称为Keesom力
• 偶极诱导偶极相互作用，或德拜力
• 诱导偶极诱导偶极相互作用，通常称为伦敦色散力

氢键和卤素键通常不属于范德华力。

π-效应可以分为许多类别，包括π-π相互作用、阳离子-π和阴离子-π相互作用以及极性-π相互作用。通常，π效应与分子与共轭分子（如苯）的π系统的相互作用有关。

疏水效应是希望非极性分子在水溶液中聚集以与水分离。这种现象导致非极性分子对极性水分子（通常是球形液滴）的暴露表面积最小，并且常用于生物化学研究蛋白质折叠和其他各种生物现象。当混合各种油（包括食用油）和水时，也经常看到这种效果。随着时间的推移，位于水面上的油将开始从较小的液滴聚集成大的扁平球体，最终导致所有油的薄膜都位于水池之上。然而，疏水效应不被认为是非共价相互作用，因为它是熵的函数，而不是两个分子之间的特定相互作用，通常以熵为特征。焓补偿。如果有限数量的水分子被限制在空腔内，则实质上是焓疏水效应。配体置换这些水分子释放了水分子，这些水分子随后在本体水中享有接近四个的xxx氢键。

大多数药物是小分子，它们通过与酶或受体结合引发生理反应，导致酶功能的增加或减少。除了各种非共价相互作用外，小分子与蛋白质的结合受空间或空间考虑的组合控制，尽管一些药物确实共价修饰活性位点（参见不可逆抑制剂）。使用酶结合的锁和钥匙模型，药物（钥匙）必须具有大致适当的尺寸以适合酶的结合位点（锁）。使用适当大小的分子支架，药物还必须与酶非共价相互作用，以使结合亲和力结合常数最大化并降低药物从结合位点解离的能力。已开发出非共价金属药物。例如，已经制备了双核三螺旋化合物，其中三个配体链缠绕在两种金属周围，形成大致圆柱形的四阳离子。这些化合物与不太常见的核酸结构结合，例如双链DNA、Y形叉形结构和4路连接。

大多数蛋白质从一级（线性）氨基酸序列折叠成三维结构受许多因素影响，包括非共价相互作用。折叠的前约5毫秒主要取决于氢键，由此蛋白质折叠以在球状蛋白质内部定向非极性氨基酸，而更多极性氨基酸残基暴露于水性溶剂中。这一阶段被称为疏水坍塌，当非极性非共价相互作用将水排除在发展中的3D蛋白质结构内部时。在这个初始爆发阶段之后，更多的极性非共价相互作用接管。在蛋白质折叠开始后5到1000毫秒之间，蛋白质的三维结构，称为二级和三级结构，除了二硫键（共价键）外，还通过氢键的形成而稳定。通过一系列小的构象变化，空间方向被修改，以达到可实现的xxx能量最小化方向。蛋白质的折叠通常由称为分子伴侣的酶促进。立体、键应变和角应变在蛋白质从一级序列折叠到三级结构的过程中也起主要作用。单个三级蛋白质结构也可以组装形成由多个独立折叠的亚基组成的蛋白质复合物。总的来说，这被称为蛋白质的四级结构。四级结构是通过在不同亚基之间形成相对强的非共价相互作用（例如氢键）来产生功能性聚合酶。一些蛋白质还利用非共价相互作用在催化过程中结合活性位点中的辅因子，但是辅因子也可以共价连接到酶上。辅因子可以是有助于活性酶催化机制的有机或无机分子。辅因子与酶结合的强度可能会有很大差异。非共价结合的辅因子通常通过氢键或静电相互作用锚定。

非共价相互作用对液体的沸点有显着影响。沸点定义为液体的蒸气压等于液体周围压力的温度。更简单地说，它是液体变成气体的温度。正如人们所预料的那样，一种物质存在的非共价相互作用越强，它的沸点就越高。例如，考虑三种化学成分相似的化合物：正丁醇钠(C4H9ONa)、乙醚(C4H10O)和正丁醇(C4H9OH)。上图中列出了与溶液中每种物质相关的主要非共价相互作用。如前所述，离子相互作用需要比氢键更多的能量来破坏，而氢键又比偶极-偶极相互作用需要更多的能量。在沸点中观察到的趋势（图8）准确地显示了预期的相关性，其中正丁醇钠比正丁醇沸腾需要更多的热能（更高的温度），正丁醇的沸腾温度比乙醚高得多。化合物从液态变为气态所需的热能与打破每个分子在其液态下经历的分子间力所需的能量有关。